АНТИМIКРОБНI ВЛАСТИВОСТI N-БЕНЗОТІАЗОЛ-2-ІЛ-БЕНЗЕНСУЛЬФОНАМІДУ I ЙОГО АНАЛОГІВ З НУКЛЕОФІЛЬНИМИ ЗАМІСНИКАМИ

I. О. Малярчик, Т. О. Філіпова, Б. М. Галкін, Л. М. Вострова, М. В. Гренадьорова

Анотація


Встановлено, що N-бензотіазол-2-іл-бензенсульфонамід (сполука I) та його похідні з нуклеофільними замісниками (сполуки II, III і IV) дозо-залежно пригнічують in vitro ріст S. аureus, P. аeruginosa і S. еnteritidis. Iнгібувальний вплив на стафілокок не залежав від структури похідних. Водночас, аналоги з нуклеофільними замісниками були більш активними у порівнянні зі сполукою I щодо грамнегативних бактерій. У присутності пара-амінобензойної кислоти антимікробна дія сполуки I знижувалася приблизно на 40%, а сполук III і IV майже не змінювалась.


Ключові слова


антимікробна активність; N-бензотіазол-2-іл-бензенсульфонамід; похідні з нуклеофільними замісниками; антагонізм з параамінобензойною кислотою

Повний текст:

PDF

Пристатейна бібліографія ГОСТ


Альберт Э. Избирательная токсичность. - М.: Мир, 2001. - 468 с.

Гуртовой Б. А., Кулаков В. И, Воропаева С. Д. Применение антибиотиков в акушерстве и гинекологии. - М.: Рус фармамед, 1996. - 140 с .

Падейская Е. Н. Комбинированные антибактериальные препараты на основе производных сульфаниламида и диаминопиримидина // Новые лекарственные препараты, сб. трудов ВНИХФИ. - 1991. - C. 94-104.

Сидоренко С. В. Практическое руководство по антиинфекционной химиотерапии / Под ред. Л. С. Страчунского, Ю. Б. Белоусова, С. Н. Козлова. - М.: Наука, 2002. - 142 с.

Bedzyk L, Tao Wang, Rick W. Ye. The periplasmic nitrate reductase in Pseudomonas sp. strain G-179 catalyzes the first step of denitrification // J. Bacteriol. - 1999. - V. 181, № 9. - P. 2802-2806.

Bergan, T., Ortengren B., Westerlund D. Clinical pharmacokinetics of co-trimazine // Clin. Pharmacokinet. - 1986. - V. 11. - P. 372-386.

Beyer D., Kroll H.-P., Endermann R., Schiffer G., Siegel S., Bauser M., Pohlmann J., Brands M., Ziegelbauer K., Haebich D., Eymann Ch., Brötz-Oesterhelt H. New class of bacterial phenylalanyl-tRNA synthetase inhibitors with high potency and broad-spectrum activity // Antimicrob. Agents Chemother. - 2004. - V. 48, № 2. - Р. 525-532.

Chuang H.-Ch., Kardosh A., Gaffney K. J., Petasis N. A., Schönthal A. H. COX-2 inhibition is neither necessary nor sufficient for celecoxib to suppress tumor cell proliferation and focus formation in vitro // http://www. molecular-cancer. com/content/7/1/38 - 2008. - 16 May.

Fetzner S., Lingens F. Bacterial dehalogenases: biochemistry, genetics, and biotechnological applications // Microbiol. Mol. Biol. Rev. - 1994. - V. 58, 4. - Р. 641-685.

Ives H. E. Basic and clinical pharmacology // Lange Basic Science - New York, 2004. - P. 241-259.

de Jong R. M., Dijkstra B. W. Structure and mechanism of bacterial dehalogenases: different ways to cleave a carbon-halogen bond // Curr. Opin. Str. Biol. - 2003. - V. 13, № 6. - Р. 722-730.

Mengelers M. J., Hougee P. E., Janssen L. H., Van Miert A. S. Structure-activity relationships between antibacterial activities and physicochemical properties of sulfonamides // Vet. Pharmacol. Ther. J. - 1997. - V. 20, № 4. - P. 276-283.

Richards R. M, Taylor R. B, Zhu Z. Y. Mechanism for synergism between sulphonamides and trimethoprim clarified // Pharm. Pharmacol. J. - 1996. - V. 48, № 9. - P. 981-984.

Vermeire K., Thomas W., Heung-jin Choi, Qi Jin, Samala M. F., Andrej S., de Clercq E., Dominiqued S. The anti-HIV potency of cyclotriazadisulfonamide analogs is directly correlated with their ability to down-modulate the CD4 receptor // Molecular Pharmacology - 2002. - V. 63. - P. 203-210.





DOI: https://doi.org/10.18524/2307-4663.2008.3(4).105031

Посилання

  • Поки немає зовнішніх посилань.


Creative Commons License
Ця робота ліцензована Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.

ISSN 2076-0558 (Print); 2307-4663 (Online)