АКТИВНІСТЬ ЕНЗИМІВ ГЛУТАТІОНОВОЇ АНТИОКСИДАНТНОЇ СИСТЕМИ БАКТЕРІЙ CHLOROBIUM LIMICOLA IMB K-8 ЗА ВПЛИВУ КУПРУМ (ІІ) СУЛЬФАТУ

Т. Б. Сегін, С. О. Гнатуш, О. Д. Масловська, О. М. Василів

Анотація


Мета. Дослідити зміни активностей ензимів глутатіонової антиоксидантної системи бактерій Chlorobium limicola ІМВ K-8 за впливу купрум (ІІ) сульфату. Методи. У роботі використовували бактерії C. limicola ІМВ K-8, які вирощували у середовищі Green sulfur bacteria. Глутатіонпероксидазну активність визначали за швидкістю окиснення відновленого глутатіону до і після інкубації з гідропероксидом третинного бутилу за допомогою кольорової реакції з 5,5-дитіобіс-2-нітробензойною кислотою. Глутатіон-S-трансферазну активність визначали за швидкістю утворення кон’югату відновленого глутатіону в реакції з 1-хлор-2,4-динітробензолом. Результати. Досліджено глутатіон-S-трансферазну, глутатіонпероксидазну та глутатіонредуктазну активності безклітинних екстрактів C. limicola ІМВ K-8 за впливу купрум (ІІ) сульфату у концентраціях, які спричиняли зниження накопичення біомаси на 10–70%. Показано, що за впливу всіх досліджуваних концентрацій купрум (ІІ) сульфату зростали глутатіон-S-трансферазна та глутатіонпероксидазна активності, порівняно з контролем. Активність цих ензимів змінювалася залежно від концентрації купрум (ІІ) сульфату в середовищі інкубації та тривалості культивування бактерій. Також встановлено, що у досліджуваних бактерій відсутня глутатіонредуктазна активність. Висновок. Зростання глутатіонпероксидазної активності у 2–12 разів та глутатіон-S-трансферазної активності у 1,5–2 рази, порівняно з контролем, у безклітинних екстрактах C. limicola ІМВ К-8 за впливу купрум (ІІ) сульфату свідчить про накопичення у клітинах гідрофобних і гідрофільних органічних пероксидів, а також про те що, ймовірно, ця система є одним із важливих способів захисту клітин зелених фотосинтезувальних бактерій, зокрема C. limicola, від активних метаболітів кисню.


Ключові слова


зелені бактерії; Chlorobium limicola; глутатіон-S-трансфераза; глутатіонпероксидаза; глутатіонредуктаза; купрум (ІІ) сульфат

Повний текст:

PDF

Посилання


Hnatush S, Goryshnyi M, Segin T. Photosynthetic green sulfur bacteria, isolated from Yavoriv lake (Lviv region, Ukraine). Inter-medykal. J. 2014; 3:63-68 (in Russian).

Holovchak N., Tarnovs'ka A., Kotsyumbas H., Sanahurs'kyy D. Processes of lipid peroxidation in living organizms. Lviv: LNU im. Ivana Franka. 2012. 250 p. (in Ukrainian).

Martinchik A, Bondarev G. The activity of glutathione reductase and glutathione-S-transferase in rat liver in dependence of content of reduced glutathionе. Vopr. med. himii. 1986; 32(2):39-43 (in Russian).

Menshikova E., Lankin V., Zenkov N., Bodnar I., Kruglovyih N., Trufakin V. Oxidative stress. Prooxidants and antioxidants. Moskva: Slovo. 2006. 553 p. (in Russian).

Lakin G. Biometrics. Moskva: Vyissh. Shkola. 1990. 352 p. (in Russian).

Segin T, Hnatush S, Gorishnyi M. The processes of lipid peroxidation in the cells of Chlorobium limicola IMV K-8 under the influence of copper (II) sulfate. Visn. Dnipropetr. Univ. Ser. Biol. Ekol. 2016; 24(1):72-77 (in Ukrainian).

Lowry O, Rosebrough N, Farr A, Randall R. Protein measurement, with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 1951; 193:265-275.

Fareleira P, Santos B. Response of a strict anaerobe to oxygen: survival strategies in Desulfovibrio gigas. Microbiology. 2003; 149:1513-1522.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov

Jaishankar M, Tseten T, Anbalagan N, Mathew B, Beeregowda K. Toxicity, mechanism and health effects of some heavy metals. Interdiscip. Toxicol. 2014; 7(2):60-72.

Rui-Yan F, Jian C, Yin L. The function of the glutathione/glutathione peroxidase system in the oxidative stress resistance systems of microbial cells. Chinese J. Biotechnol. 2007; 23(5):770-775.


Пристатейна бібліографія ГОСТ


Гнатуш С., Горишный М., Сегин Т. Фотосинтезирующие зелёные серобактерии, выделенные из озера Яворовское (Украина, Львовская область) // Интер-медикал. – 2014. – № 3. – С. 63−68.

Головчак Н. П., Тарновська А. В., Коцюмбас Г. І., Санагурський Д. І. Процеси перекисного окиснення ліпідів у живих організмах. – Львів: ЛНУ ім. Івана Франка, 2012. – 250 с.

Мартинчик А., Бондарев И. Активность глутатионредуктазы и глутатион-S-трансферазы в печени крыс в зависимости от содержания восстановленного глутатиона // Вопр. мед. химии. – 1986. – 32, № 2. – С. 39–43.

Меньшикова Е., Ланкин З., Зенков Н., Боднарь И., Кругловых Н., Труфакин В. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. – Москва: Слово, 2006. – 553 с.

Лакин Г. Биометрия. – Москва: Высшая школа, 1990. – 352 с.

Сегін Т., Гнатуш С., Горішний М. Процеси ліпопероксидації у клітинах Chlorobium limicola ІМВ К-8 за впливу купрум (ІІ) сульфату // Вісн. Дніпропетр. ун-ту. Сер. Біол. Екол. – 2016. – 24, № 1. – С. 72–77.

Lowry O., Rosebrough N., Farr A., Randall R. Protein measurement, with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. – 1951. – 193. – P. 265–275.

Fareleira P., Santos B. Response of a strict anaerobe to oxygen: survival strategies in Desulfovibrio gigas // Microbiology. – 2003. – 149. – P. 1513–1522.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov

Jaishankar M., Tseten T., Anbalagan N., Mathew B., Beeregowda K. Toxicity, mechanism and health effects of some heavy metals // Interdiscip. Toxicol. – 2014. – 7, № 2. – P. 60–72.

Rui-Yan F., Jian C., Yin L. The function of the glutathione/glutathione peroxidase system in the oxidative stress resistance systems of microbial cells // Chinese J. Biotechnol. – 2007. – 23, № 5. – P. 770–775.





DOI: https://doi.org/10.18524/2307-4663.2018.1(41).117284

Посилання

  • Поки немає зовнішніх посилань.


Creative Commons License
Ця робота ліцензована Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.

ISSN 2076-0558 (Print); 2307-4663 (Online)

DOI 10.18524/2307-4663