ДОСЛІДЖЕННЯ ВПЛИВУ ІОНІВ МЕТАЛІВ НА АКТИВНІСТЬ ЛІЗОЦИМУ МЕТОДОМ QSАR АНАЛІЗ

C. С. Декіна, А. М. Овсепян, А. Г. Артеменко, І. І. Романовська, В. Є. Кузьмін

Анотація


Досліджено вплив 16 хлоридів металів на гідролітичну активність лізоциму. Показано, що всі катіони пригнічують активність лізоциму, при цьому найбільш істотний вплив мають іони Al3+, La3+, Fe2+, Li+, інгібуючи бактеріоëлтичну активність ферменту на 64,0–85,7% в концентрації 5 ммоль/дм3 . Методом QSAR аналізу вперше отримано трьохпараметрову модель, з використанням як дескрипторів еллектронегативності за Полінгом, ентропії і ентальпії іонів металів у водному розчині, що описує вплив широкого набору хлоридів металів на активність лізоциму.


Ключові слова


лізоцим білка курячого яйця; іони металів; інгібування; QSAR аналіз.

Повний текст:

PDF

Пристатейна бібліографія ГОСТ


Андронати С.А. , Шестеренко Е.А., Артеменко А. Г. и др. Исследование влияния ионов металлов на активность карбоксилэстеразы печени свиньи методом QSÀR // Доповіді НÀН України. – 2012. – № 9. – С. 154–158

Волков А.И., Жарский И.М. Большой химический справочник. – Минск: Совреìенная школа, 2005. – 608 с.

Гудзенко Е.В., Борзова Н.В., Варбанец Л.Д. Влияние ионов металлов и специфических химических реагентов на активность α-Lрамнозидазы Eupencillium erubescens //Укр. біохім. журн. – 2012. – Т. 84, № 2. – С. 30–40.

Декина С.С., Романовская И.И., Громовой Т.Ю. Влияние полимеров на процессы ассоциации молекул лизоцима // Biopolymers and cells. – 2011. – V. 27, № 6. – P. 442–445.

Коршун М.Н., Краснокутская Л.М. Соли как объект гигиенического нормирования в воздухе рабочей зоны // Український журнал з проблем медицини праці. – 2011. – Т. 25, № 1. – С. 35–41.

Машковский М.Д. Лекарственные средства. В двух томах. Т. 2. – Изд. 13-е, новое. – Харьков: Торсинг, 1997. – 432 с.

Фёрстер Э., Рёнц Б. Методы корреляционного и регрессионного анализа. – М.: Финансы и статистика, 1983. – 304 с.

Abad C., Trueba M., Campos A. Dilatometric, refractometric and viscometric study of lysozyme-cation interaction // Biophysical chemistry. – 1987. – V. 14. – P. 293–300.

Freyhult E.K., Andersson K., Gustafsson M.G. Structural modelling extends QSAR analysis of antibody-lysozyme interactions to 3D-QSAR // Biophysical journal. – 2003. – V. 84. – P. 2264–2272.

Hamaguchi K., Kurono A., Goto S. Structure of muramidase (lysozyme) II. Effect of lithium chloride and bromide on the stability of muramidase // The journal of biochemistry. – 1963. – 54, № 3. – P. 259–266.

Hartree E.F. Determination of protein: a modification of the Lowry method, that gives a linear photometric response // Anal. Biochem. – 1972. – V. 48, № 2. – P. 422–427.

Hughes A.J., Hussain R., Cosentino C. et al. A zinc complex of heparan sulfate destabilises lysozyme and alters its conformation // Biochemical and biophysical research communications. – 2012. – V. 425. – P. 794–799.

Ostroy F., Gams R.A., Glickson J.D. et al. Inhibition of lysozyme by polyvalent metal ions // Biochimica et biophysica acta. – 1978. – V. 527. – P. 56–62.

Olmo R., Huerta P., Blanco D. et al. Viscometric, densimetric, and spectrophotometric study of lysozyme-Zn (II) and lysozyme-Hg (II) interactions // Journal of inorganic biochemistry. – 1992. – V. 47. – P. 89–97.

Yang R., Yu L., Zeng H., Liang R., Chen X., Qu L. The interaction of flavonoid-lysozyme and the relationship between molecular structure of flavonoids and their binding activity to lysozyme // Journal of fluorescence. – 2012. –V. 22 (6). – P. 1449–1459.





DOI: https://doi.org/10.18524/2307-4663.2012.4(20).91404

Посилання

  • Поки немає зовнішніх посилань.


Creative Commons License
Ця робота ліцензована Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.

ISSN 2076-0558 (Print); 2307-4663 (Online)