ОСОБЛИВОСТІ РЕГУЛЯЦІЇ АМІНОКИСЛОТАМИ АКТИВНОСТІ АСПАРТАТКІНАЗИ ТА ГОМОСЕРИНДЕГІДРОГЕНАЗИ У МУТАНТНИХ ШТАМІВ SPIRULINA PLATENSIS З НАДСИНТЕЗОМ МЕТІОНІНУ

Автор(и)

  • С. А. Каракіс Одеський національний університет імені І. І. Мечникова, Україна

DOI:

https://doi.org/10.18524/2307-4663.2010.1(9).98352

Ключові слова:

Spirulina platensis, синтез метіоніну, аспартаткіназа, гомосериндегідрогеназа, регуляція

Анотація

Ферментативну активність аспартаткінази (АК) та гомосериндегідрогенази (ГСДГ) визначено в клітинах батьківського штаму дикого типу (ДТ) ціанобактерії Arthrospira (Spirulina) platensis та його етіонінрезистентних мутантів 30Б та 198Б, отриманих у ході селекції штамів з підвищеним вмістом метіоніну в біомасі. Встановлено підвищений рівень АК-активності у порівнянні зі штамом ДТ у штаму 198Б (в 1,8 раза). АК усіх штамів підлягає кумулятивному інгібуванню лізином та треоніном. У штаму 198Б інгібувальна дія цих амінокислот значно менша, ніж у штаму ДТ. За рівнем ГСДГ-активності значної різниці між штамами не встановлено. Виявлено, що ГСДГ усіх штамів підлягає інгібуванню треоніном, однак різною мірою. У штаму ДТ треонін у концентрації 5 мМ пригнічує активність ГСДГ повністю, у штаму 30Б – на 53%, у штаму 198Б – на 21%. У штамів ДТ і 30Б ГСДГ активується ізолейцином на 32 та 14%, відповідно. У штаму 198Б ГСДГ втрачає здатність до активації ізолейцином, але набуває підвищеної здатності (на 33%) до активації метіоніном.

##submission.downloads##

Опубліковано

2010-03-15

Номер

Розділ

ЕКСПЕРИМЕНТАЛЬНІ ПРАЦІ