ЦИТОХРОМИ Р-450: I. ЗАГАЛЬНI I ЕВОЛЮЦIЙНI АСПЕКТИ

Б. М. Галкін, Т. О. Філіпова

Анотація


У статті представлено огляд сучасних наукових публікацій, в яких наведені дані про молекулярну структуру, механізми монооксигеназного каталізу, генетику, систематику, еволюційне походження родин цитохромів Р-450 у різних видів прокаріот і еукаріот і їх біологічні функції. Проведено порівняльний аналіз родин цитохромів Р-450.


Ключові слова


цитохром Р-450; моноокигенази; гени CYP; НАДФН-цитохром Р-450 редуктаза; фередоксини; НАДН-фередоксин редуктаза

Повний текст:

PDF

Пристатейна бібліографія ГОСТ


Арчаков А.И. Микросомальное окисление. – М.: Наука, 1975. – 327 с.

Головенко Н.Я. Механизмы реакций метаболизма ксенобиотиков в биологических мембранах. – К.: Наукова думка, 1981. – 220 с.

Головенко Н.Я., Карасева Т.Л. Сравнительная биохимия чужеродных соединений. – К.: Наукова думка, 1983. – 200 с.

Головенко Н.Я., Галкин Б.Н. Цитохром Р-450 зависимый путь окисления арахидоновой кислоты и ее метаболитов // Укр. биохим. ж. – 1985. – Ò. 58, ¹ 2. – С. 104–116.

Головенко М.Я. Ксенобіохімія – новий ступінь пізнання природи // Вісн. АН УРСР. – 1985. – № 6. – С. 24–33.

Головенко Н.Я., Галкин Б.Н. Биохимические механизмы простаг- ландинсинтетазного окисления ксенобиотиков // Вопр. мед.хим. – 1986. – T. 32, № 2. – С. 9–16.

Головенко Н.Я. Некоторые аспекты биохимии, химии, молекуляр- ной биологии и генетики цитохрома Р-450 // Проблемы современной токсикологи. – 2001. – Т. 4, № 3. – С. 32–40.

Ляхович В.В., Цырлов И.Б. Индукция ферментов метаболизма ксенобиотиков. – Новосибирск: Наука,1981. – 240 с.

Метелица Д.И. Активация кислорода ферментными системами. – М.: Наука, 1982. – 256 с.

Парк В.Ф. Биохимия чужеродных соединений. – М.: Медицина, 1973. – 287 c.

Agrawal A.K., Shapiro B.H. Phenobarbital-Imprinted Overinduction of Adult Constituent CYP Isoforms // Pharmacology. – 2003. – V. 68, ¹ 4. – P. 204–215.

Archakov A., Zisitsa A., Zgoda V. et al. Censterization of P 450 superfamily using the objective pair alignment method and UPGMA program // Mol. Model. – 1998. – 28, № 4. – P. 153–158.

Boddupalli S.S, Estabrook R.W., Julian A. Peterson J.A. Fatty Acid Monooxygenation by Cytochrome P-450BM3 // J. Biol. Chem. – 1990. – V. 265, №8. – Р. 4233–4239.

Coon M.J., White R.E. Dioxygen Binding and Activation by Metal Centers. – Wiley, New York , 1980. – P. 73–123.

Degtyarenko K.N., Archakov A.I. Molecular evolution of P450 superfamily and monooxygenase systems P450-containing // FEBS Letters. – 1993. –V. 332, № 1–2. – Р. 1–8.

Garfinkel D. Studies on pig liver microsomes // Arch. Biochem. and Biophys. – 1958. – V. 77, № 3. – P. 493–509.

Gonzalez F.J. The molecular biology of cytochrome P-450s // Pharmacol. Rev. – 1988. – V. 40, № 4. – Р. 243–288.

Hardie D.G., Coggins J.R. In: Multidomain Proteins: Structure and Evolution. – Elsevier, Amsterdam, 1986. – Р. 333–344.

Jones S.N., Jones P.G., lbarguen H., at. all. Induction of the Cypla-1 dioxin-responsive enhancer in transgenic mice // Nucleic Acids Research. – 1991. – V. 19, № 23. – P. 6547–6551.

Kanaeva I.P., Dedinskii I.R., Skotselyas E.D., Bachmanova G.I. Archakov A.I. Comparative study of monomeric reconstituted and membrane microsomal monooxygenase systems of the rabbit liver : I. Properties of NADPH-cytochrome P450 reductase and cytochrome P450 LM2 (2B4) monomers // Arch. Biochem. and Biophys. – 1992. – V. 298, № 2. – P. 395–402.

Klingenberg M. Pigments of rat liver microsomes //Arch. Biochem. and Biophys. – 1958. – V. 75, № 2. – P. 376–386.

Kurland C.G., Andersson S.G.E. Origin and Evolution of the Mitochondrial Proteome // Microbiology and Molecular Biology Reviews. – 2000. – V. 64, №4. – P. 786–820.

Miles J.S. Structurally and functionally conserved regions of cytochrome P-450 reductase as targets for DNA amplification by the polymerase chain reaction. Cloning and nucleotide sequence of the Schizosaccharomyces pombe cDNA // Biochem J. – 1992 . – V. 287, № 1. – Р. 195–200.

Murray M. Microsomal cytochrome P450-dependent steroid metabolism in male sheep liver // Th J. Steroid Biochem. and Mol. Biol. – 1991. – V. 38, № 5. – P. 611–619.

Narhi L.O., Fulco A.J. Identification and characterization of two functional domains in cytochrome P-450BM-3, a catalytically self-sufficient monooxygenase induced by barbiturates in Bacillus megaterium // J. Biol. Chem. – 1987. – V. 262, № 14. – Р. 6683–6690.

Nebert D.W., Gonzales F.J. P 450 genes: Structure, evolution and regulation // Annu. Rev. Biochem. – 1987. – V. 56, № 3. – P. 572–593.

Nebert D.W., Jones J.E, Owens J., Puga A. In: IOxidases and Related Redox Systems. – Liss, New York, 1988. – P. 557–576.

Nelson D.R., Strobel H.W. Evolution of cytochrome P-450 proteins // Mol. Biol. Evol. – 1987. – V. 4, № 2. – P. 572–593.

Nelson D., Koymans Z., Kamataki T., et al. P 450 superfamily: update on new sequence, gene mapping, accesion numbers and nomenclature // Pharmacogenetics. – 1996. – V. 6, № 1. – P. 1–42.

Omura T., Sato R. A new cytochrome on liver microsomes // J. Biol. Chem. – 1962. – V. 237, ¹ 4. – Ð. 1375–1376.

Omura T., Sato R. The carbon monoxide-binding pigment on liver microsomes. II. Solubilization, purification and properties // J. Biol. Chem. – 1964. – V. 239, ¹ 7. – P. 2379–2385. 31. Peterson J.A., Lu J-Y, Geisselsoderj J., Graham-Lorencell S. at.all. Cytochrome P-450tep. Isolation and purification of the protein and cloning and sequencing of its operon // J. Biol. Chem. – 1992. – V. 267, № 20. – P. 14193–14203.

Porter T.D. Beck T.W., Kasper Ch.B. NADPH-cytochrome P-450 oxidoreductase gene organization correlates with structural domains of the protein // Biochem. – 1990. – V. 29, № 42. – P. 9814–9818.

Serizawa N., Matsuoka T. A two component-type cytochrome P-450 monooxygenase system in a prokaryote that catalyzes hydroxylation of ML-236B to pravastatin, a tissue-selective inhibitor of 3-hydroxy-3methylglutaryl coenzyme A reductase // Biochim. Biophys. Acta. – 1991. – V. 1084, № 1. – P. 35–40.

Torres S., Fjetland C.R., Lammers P.J. Alkane-induced expression, substrate binding profile, and immunolocalization of a cytochrome P450 encoded on the nifD excision element of Anabaena 7120 // BMC Microbiology. – 2005. – V. 16, № 5. – Р. 1–12.





DOI: https://doi.org/10.18524/2307-4663.2010.3(11).98918

Посилання

  • Поки немає зовнішніх посилань.


Creative Commons License
Ця робота ліцензована Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.

ISSN 2076-0558 (Print); 2307-4663 (Online)